Análisis funcional de residuos aminoacídicos de la proteína Sfc1 de Saccharomyces cerevisiae y de regiones implicadas en su localización subcelular

Abstract

La proteína Sfc1 de saccharomyces cerevisiae pertenece a una familia de proteínas mitocondriales que esta formada por 35 miembros, los cuales están codificadas por genes nucleares. Estas proteínas se sintetizan en el citosol sin presecuencia aminoterminal y se mantienen sin plegarse gracias a la acción de chaperononas citosólicas. Luego, las translocasas de la membrana mitocondrial externa e interna (tom y tim, respectivamente) las reconocen y las transportan a través de ambas membranas. Esta clase de proteínas contiene secuencias internas de señalización para su transporte a la mitocondria. El papel fisiológico de Sfc1 es transportar el succinato producido en el citosol, a partir de isocitrato por la acción de la isocitrato liasa, al interior mitocondrial mediante un intercambio por fumarato. Este intercambio es esencial para el crecimiento de S.cerevisiae en etanol o acetato como única fuente de carbono. En este trabajo hemos determinado la importancia de tres residuos de cisteína y de dos grupos amino presentes en el transprotador Sfc1 para su función, mediante técnicas de mutagénesis dirigida. Además, hemos identificado posibles secuencias internas relacionadas con la localización subcelular de Sfc1.